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Rosita ISA: Vaca Argentina Produce “Leche Maternizada” con dos Proteinas Humanas

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Lo confirmaron técnicos argentinos del INTA Balcarce, Buenos Aires. A un año de su nacimiento, el primer bovino doble transgénico en el mundo produce leche con dos proteínas humanas.

Técnicos del INTA Balcarce, organismo dependiente del Ministerio de Agricultura, Ganadería y Pesca de la Nación, confirmaron la presencia de las dos proteínas de origen humano en la leche producida por la ternera clonada, que otorgan propiedades características de la leche materna.

Germán Kaiser–investigador del Grupo de Biotecnología de la Reproducción del INTA Balcarce– explicó que tras realizar “tareas de inducción artificial de la lactancia” se logró obtener leche y que, una vez analizada, “se confirmó la presencia de las proteínas de origen humano: lisozima y lactoferrina”.

“Este procedimiento –detalló Nicolás Mucci, investigador del mismo grupo– permitió simular, mediante hormonas, la última fase de gestación de la ternera, lo que incluyó el desarrollo mamario y producción de leche. Esta inducción se efectuó con el propósito de adelantar su producción de leche sin la necesidad de esperar a los 26 meses de vida”, dijo, en referencia a la edad en la que podría reproducirse.

Los especialistas coincidieron en la importancia del logro para la nutrición de los lactantes. “Esta investigación no busca reemplazar el vínculo madre-hijo durante la lactancia, sino que está destinada a aquellos lactantes que, por distintas razones, no tengan acceso a la leche de sus madres”, resaltó Kaiser.

En cuanto a la disponibilidad de este producto en las góndolas, Mucci indicó que “aún quedan estudios específicos por realizar que confirmen que la leche es activa y saludable para el consumo humano”, al tiempo que se requerirá de “inversiones público-privadas y el desarrollo de un marco legal que ampare a los alimentos provenientes de animales genéticamente modificados”.

Los investigadores estiman que hay “grandes posibilidades” de que los descendientes de Rosita ISA sean portadores de los genes y puedan producir “leche maternizada”.

La ternera clonada tiene actualmente un año y dos meses de vida y un perfecto estado de salud.

Única en el mundo

Rosita ISA –llamada así por el acrónimo compuesto por la “I” de INTA y la “SA” de San Martín– es el primer bovino bi-transgénico en el mundo capaz de producir leche maternizada, un logro del INTA junto con la Universidad Nacional de San Martín.

La ternera tiene actualmente un año y dos meses de vida y un perfecto estado de salud. “Hemos cumplido con todos los requerimientos relacionados con su crianza artificial, su calendario sanitario y las disposiciones de la Comisión Nacional de Biotecnología Agropecuaria (CONABIA)”, afirmaron los técnicos.

Hace un año, la Presidenta de la Nación presentó el primer bovino del mundo con “capacidad para producir leche maternizada”. En ese momento, los especialistas aseguraron que “en su vida adulta, Rosita producirá leche que se asemejará a la humana. Un desarrollo de gran importancia para la nutrición de los lactantes”. Hoy, en efecto, el INTA presenta al primer bovino del mundo que efectivamente “produce leche maternizada”.

Mucci explicó la necesidad de incorporar las proteínas de origen humano: “La leche de vaca casi no contiene lisozima y la actividad de la lactoferrina es específica de cada especie. Además, tienen propiedades antifúngicas, antibacteriales y antivirales, lo que genera gran impacto en el sistema inmunológico de los infantes”.

En esta línea, Kaiser agregó: “Cuando se consume la leche de vaca, las proteínas presentes naturalmente sólo son una fuente de aminoácidos. Para que éstas cumplan una función tienen que ser de origen humano; de ahí, la necesidad de incorporarlas a la ternera clonada”.

Por su parte, el técnico Adrián Mutto, indicó que “la obtención de células transgénicas con genes humanos incluidos en su ADN se realizó mediante métodos de ingeniería genética. Es aquí donde se encuentra lo novedoso del trabajo –agregó–, ya que se logró incluir dos genes humanos en un solo sitio del genoma bovino, pudiendo expresarse así ambas proteínas sólo en glándula mamaria durante la lactancia”.

Los investigadores indicaron que este es el resultado más importante obtenido hasta este momento en relación al trabajo. Si bien se controlaron cada uno de los pasos para asegurar el éxito del siguiente, la correcta expresión de los genes incluidos era un paso crucial. El pasado 4 de junio se confirmó de modo irrefutable, por métodos de Biología Molecular, que la lisozima y lactoferrina humanas se encuentran en la leche de Rosita ISA.

La tecnología utilizada para su obtención se enmarca en la resolución 240 del Ministerio de Agricultura, Ganadería y Pesca de la Nación, previa aprobación de la Comisión Nacional de Biotecnología Agropecuaria (CONABIA).

Fuente: Agencias

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Desarrollan una molécula que podría disminuir la carga de Escherichia coli en bovinos

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Investigadores del Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular (IABIMO) y el Instituto de Patobiología Veterinaria (IPVET) desarrollaron una molécula innovadora que podría ayudar a disminuir la presencia de Escherichia coli en el ganado y reducir el riesgo de contaminación de alimentos y agua. El avance apunta a prevenir casos de Síndrome Urémico Hemolítico, una enfermedad que afecta especialmente a niños.

Con aproximadamente 500 casos por año en la Argentina, el Síndrome Urémico Hemolítico (SUH) es la primera causa de insuficiencia renal aguda pediátrica en el país y la segunda de insuficiencia renal crónica. El principal agente causante es Escherichia coli enterohemorrágica (EHEC) con serotipo O157:H7, una bacteria cuyo principal reservorio son los bovinos. El ganado generalmente no se enferma, pero excreta la bacteria de forma intermitente a través de sus heces, contaminando pasturas, fuentes de agua y, eventualmente, algunos alimentos. Los terneros jóvenes y los animales en etapa de destete son los mayores excretores.

“El principal objetivo era generar anticuerpos que bloqueen el mecanismo de virulencia de esta bacteria para evitar que colonice el intestino de la vaca y que los bovinos dejen de contaminar el ambiente y alimentos”, explicó Mariano Larzábal, investigador del IABIMO (INTA-CONICET).

Después de más de una década de investigación, el equipo identificó dos proteínas clave del sistema de secreción de tipo III (SST3) de EHEC — denominadas EspB e Intimina como los blancos más eficaces para bloquear la colonización intestinal del ganado. Los experimentos iniciales, tanto in vitro como en animales demostraron que anticuerpos dirigidos contra estas proteínas eran capaces de neutralizar uno de los mecanismos de virulencia de la bacteria y reducir significativamente su excreción fecal.

La forma que aplicaron fue fusionar ambas proteínas en una única molécula artificial: Quimera. “La llamamos Quimera porque es la combinación de dos proteínas distintas en una sola molécula que, como tal, no existe en la naturaleza”, comentó Ángel Cataldi, investigador del IABIMO y uno de los impulsores del proyecto.

En ensayos preliminares de respuesta inmune se comprobó que la Quimera proteica es capaz de generar respuesta a nivel de anticuerpos en bovinos y que estos anticuerpos, además de reconocerla, también son capaces de reconocer a las proteínas originales por separado y mantienen la capacidad de disminuir la acción de EHEC O157:H7 en cultivos celulares.

Uno de los desafíos históricos de las vacunas anti-EHEC ha sido convencer al sector ganadero de su utilidad: el bovino no es usualmente afectado por esta bacteria, por lo que vacunar implica un costo sin beneficio directo visible para el productor.

Teniendo en cuenta estos planteos, se ha pensado una alternativa de vacuna que podría mejorar su receptividad y hacerla más económica que una constituida únicamente por subunidades recombinantes. Esto implicaría la expresión de la molécula quimérica en la membrana externa de una bacteria que ya forma parte de una formulación vacunal de interés pecuario, para que de ese modo quede disponible en el exterior del microorganismo y pueda ser detectada por el sistema inmune del animal y no genere un gasto extra para el productor.

El desarrollo ya superó las etapas de laboratorio y modelos animales pequeños. Se está trabajando en la fase de bacterias recombinantes que expresen la quimera. Los resultados preliminares son alentadores y se espera que en la siguiente etapa se pueda probar en animales a campo.

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